Dégradation des protéines dans le cytosol
Pour éviter l’accumulation de protéines mal repliées ou endommagées, des systèmes de dégradation assurent leur élimination.
Le protéasome
Le protéasome est le principal complexe de dégradation des protéines cytosoliques. C’est une structure modulable formée de nombreuses sous‑unités. Son cœur catalytique 20S se compose de deux anneaux de sept sous‑unités β (portant l’activité protéasique) encadrés par deux anneaux de sept sous‑unités α. Des complexes régulateurs s’associent à ce cœur :
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Complexe 11S : constituée de sept sous‑unités, il intervient dans la dégradation de petites protéines et de peptides viraux.
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Complexe 19S : formé d’une base ATPasique (9 protéines) et d’un « couvercle » flexible (8 protéines). Il reconnaît les protéines à dégrader grâce à leur polyubiquitination, c’est‑à‑dire l’addition de chaînes d’ubiquitine (petite protéine de 76 acides aminés) sur les protéines cibles.
La polyubiquitination marque la protéine pour son passage dans le protéasome où elle est fragmentée en petits peptides.
Autres voies de dégradation
En complément du protéasome, il existe une autre voie de dégradation utilisant des calpaïnes, protéases activées par le calcium (Ca²⁺). Cette voie intervient pour certaines protéines spécifiques et participe également au remodelage du cytosquelette et à la signalisation.