Fonctions générales et modifications des protéines

Tri et maturation

Les protéines synthétisées dans le réticulum endoplasmique granuleux (REG) arrivent au compartiment cis du Golgi où elles subissent plusieurs modifications post‑traductionnelles indispensables à leur activité : glycosylation, phosphorylation, sulfatation, et coupures protéolytiques. L’appareil de Golgi réalise le tri et le conditionnement des protéines en vue de leur transport vers leur destination finale. Il est en équilibre dynamique : ses saccules se transforment et se renouvellent grâce à des processus auto‑organisateurs.

Dans le Golgi, les oligosaccharides N‑liés introduits dans le REG sont remodelés : élagage des résidus (glycosidases) puis ajout de nouveaux sucres par des glycosyltransférases. Les chaînes O‑liées sont également introduites. D’autres modifications comme la phosphorylation, l’acétylation ou la sulfatation peuvent se produire.

Répartition des fonctions le long de l’axe cis–trans

Chaque compartiment du Golgi possède des activités enzymatiques spécifiques :

• Face cis : entrée des protéines en provenance du REG, début du remodelage des N‑glycannes.

• Compartiment médian : modifications successives, telles que l’ajout de N‑acétalgalactosamine, de galactose ou d’acide sialique.

• Face trans et réseau trans‑golgien (TGN) : triage des protéines vers la sécrétion constitutive, la sécrétion régulée ou les lysosomes. La phosphorylation des résidus mannose (par la N‑acétylglucosamine phosphotransférase) cible les hydrolases lysosomales. Le TGN collecte aussi du matériel issu de l’endocytose et contient des pompes à protons qui acidifient la lumière. Des manteaux spécifiques (clathrine, COP I) interviennent dans la formation de vésicules de sécrétion.

La biogénèse des grains de sécrétion débute au niveau du TGN : accumulation de protéines sécrétées, bourgeonnement d’une vésicule, puis maturation par remplissage en protéines et ions calcium et condensation de leur contenu.

Transformations des glycanes

Les protéines N‑glycosylées dans le REG voient leur oligosaccharide initial transformé en un motif complexe dans le Golgi. La O‑glycosylation lie un groupement hydroxyle d’un acide aminé (sérine, thréonine, tyrosine, hydroxyproline ou hydroxylysine) à divers monosaccharides (N‑acétylglucosamine, N‑acétylgalactosamine, xylose, fucose, etc.). Ces chaînes ont une composition variable et dépendent de l’acide aminé concerné. La sulfatation est catalysée par des sulfatases du compartiment trans‐golgien et se produit sur les résidus tyrosine ou sur les chaînes polysaccharidiques.

Coupures protéolytiques

De nombreuses protéines sont synthétisées sous forme de précurseurs inactifs (zymogènes). Pour acquérir leur activité, elles subissent une ou plusieurs coupures protéolytiques. Ces clivages débutent dans le trans‑Golgi et se poursuivent dans les vésicules de sécrétion. Parmi les protéines concernées figurent des hormones polypeptidiques, des neuropeptides, des enzymes digestives et des facteurs de coagulation.

Synthèse des glycolipides

L’appareil de Golgi intervient aussi dans la synthèse des glycolipides. Les lipides membranaires produits dans le REG peuvent être glycosylés dans le Golgi ; chez les animaux, les glycosphingolipides sont les principaux glycolipides et constituent l’un des trois grands types de lipides membranaires. Des anomalies dans leur dégradation peuvent conduire à des maladies de stockage.